# 酶为什么能加快反应

示意模型：酶的活性位点结合底物、诱导契合、反应与产物释放，并同步显示能垒降低

By DUSK

Topic: Nature & Biology

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### 1. 反应要翻过一道能垒

底物（参加反应的分子）要变成产物，先得爬上一道能量“山坡”，这叫活化能。右边的曲线画出这条路：起点高、终点低，中间隔着高峰。没有酶时，能翻过去的分子很少，所以反应很慢。

有一种反应，没有酶时一半分子反应完约需 7800 万年；有了它的酶，每个酶每秒能处理几十个分子。

### 2. 酶和它的活性位点

酶是一种蛋白质，折叠成特定的立体形状。它表面有一个凹下去的小口袋，叫活性位点；口袋边的化学基团（黄色小球）能抓住合适的底物。蛋白质并不僵硬，会轻轻晃动。

画面中的形状和大小都是示意，不是真实比例。

### 3. 底物进入活性位点

底物漂到口袋附近，靠许多微弱的吸引力（比如氢键）暂时贴住。刚进去时形状并不完全吻合，酶也不是一把僵硬的锁。曲线上的小球随之滑进一个浅浅的低谷。

### 4. 诱导契合：口袋合拢

底物结合后，酶的上半部分向下合拢约十几度，把底物包住。口袋里的基团对准位置，让反应途中最不稳定的状态（过渡态）更容易形成，所以青色曲线的峰变低了。换个底物比一比。

形状不合的分子进不去；太小的分子进去了，口袋也不会合拢。

### 5. 反应与产物释放

底物里的一个化学键断开，变成两个产物。产物与口袋不再吻合，于是离开，酶重新张开。注意曲线的起点和终点都没变：反应前后的能量差（ΔG）一样。

酶同样加快逆反应，所以反应更快到达平衡，平衡点却不变。

### 6. 酶可以反复使用

产物离开后，酶恢复原样，马上迎接下一个底物，自己并不被消耗。一句话：酶降低能垒，让反应更快，却不改变反应的终点。

画面已加速。有的酶每秒能处理上百万个底物分子。